Obsah

• Proteoglykany

  
  

  Proteoglykany jsou proteiny, které jsou silně glykosylované. Základní proteoglykanová jednotka sestává z "jádrového proteinu" s jedním nebo více kovalentně připojenými glykosaminoglykanovými (GAG) řetězci (řetězci). Bodem připojení je zbytek serinu (Ser), ke kterému je glykosaminoglykan připojen prostřednictvím tetrasacharidového můstku (např. Chondroitin sulfát-GlcA-Gal-Gal-Xyl-PROTEIN). Zbytek Ser je obecně v sekvenci -Ser-Gly-X-Gly- (kde X může být jakýkoli zbytek aminokyseliny, ale prolin), ačkoli ne každý protein s touto sekvencí má připojený glykosaminoglykan. Řetězy jsou dlouhé, lineární sacharidové polymery, které jsou za fyziologických podmínek záporně nabity kvůli výskytu skupin sulfátů a uronových kyselin. Proteoglykany se vyskytují v pojivové tkáni.

• Glykoprotein

  
  

  Glykoproteiny jsou proteiny, které obsahují oligosacharidové řetězce (glykany) kovalentně připojené k postranním řetězcům aminokyselin. Sacharid je připojen k proteinu v kotranslační nebo posttranslační modifikaci. Tento proces se nazývá glykosylace. Sekretované extracelulární proteiny jsou často glykosylovány. V proteinech, které mají segmenty rozkládající se extracelulárně, jsou extracelulární segmenty také často glykosylovány. Glykoproteiny jsou také často důležitými integrálními membránovými proteiny, kde hrají roli v interakcích mezi buňkami. Je důležité rozlišit endoplazmatickou glykosylaci sekrečního systému založenou na retikulu od reverzibilní cytosolické jaderné glykosylace. Glykoproteiny cytosolu a jádra mohou být modifikovány reverzibilním přidáním jediného zbytku GlcNAc, který je považován za reciproční k fosforylaci, a funkce těchto pravděpodobně budou dalším regulačním mechanismem, který řídí signalizaci založenou na fosforylaci. Naproti tomu klasická sekreční glykosylace může být strukturálně nezbytná. Například inhibice glykosylace vázané na asparagin, tj. N-vázaná, může zabránit správnému skládání glykoproteinů a úplná inhibice může být pro jednotlivé buňky toxická. Naproti tomu porucha zpracování glykanu (enzymatické odstranění / přidání uhlovodíkových zbytků do glykanu), ke kterému dochází jak v endoplastickém retikulu, tak v Golgiho aparátu, je pro izolované buňky nepostradatelná (jako důkaz přežití s ​​glykosidovými inhibitory), ale může vést k člověku onemocnění (vrozené poruchy glykosylace) a mohou být smrtelné u zvířecích modelů. Je proto pravděpodobné, že jemné zpracování glykanů je důležité pro endogenní funkčnost, jako je například přenos buněk, ale je pravděpodobné, že to bylo druhořadé vzhledem k jeho roli v interakcích hostitel-patogen. Slavným příkladem tohoto posledního účinku je systém krevních skupin ABO.

  
  

• Proteoglykany (podstatné jméno)

  množné množství proteoglykanu

• Glykoprotein (podstatné jméno)

  Protein s kovalentně vázanými uhlohydráty.

• Glykoprotein (podstatné jméno)

  jakýkoli ze třídy proteinů, které mají uhlovodíkové skupiny připojené k polypeptidovému řetězci.

• Glykoprotein (podstatné jméno)

  konjugovaný protein, který má uhlohydrátovou složku